Neutron crystallography of hen egg-white lysozyme at pH4.9

前田 満; 藤原 悟; 米澤 康滋*; 新村 信雄

Journal of the Physical Society of Japan, Vol.70, Supplement A, p.403 - 405, 2001/05

タンパク質の機能、安定性を明らかにするためには、異なったpHでのタンパク質におけるアミノ酸のプロトネーションの状態を知ることが重要である。この問題に答えるために、異なったpHにおけるニワトリ卵白リゾチームの中性子結晶構造解析を行っている。本研究においては、pH4.9のニワトリ卵白リゾチームの中性子回折実験を日本原子力研究所の生体物質用中性子回折計(BIX-II)において行った。pH4.9のニワトリ卵白リゾチームの中性子結晶構造解析により、酵素活性部位において、グルタミン酸35(Glu35)のカルボキシル基に1つの水素がプロトン化され、アスパラギン酸52(Asp52)のカルボキシル基には、プロトン化されていなかった。この結果は、リゾチームの触媒機構のモデルと一致した。